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La Gliadina es una proteína presente en el trigo, avena, centeno y cebada, que no es completamente degradada durante el proceso de la digestión, produciendo varios péptidos, entre ellos el 33-mer. Este péptido se conoce por ser el principal inmuno-modulador de la patología celíaca, provocando un desbalance entre la tolerancia y auto-inmunidad. En esta tesis se presenta el estudio estructural y la elucidación de la auto-organización de la proteína gliadina y de su péptido 33-mer en medio acuoso y sobre superficies, mimetizando condiciones fisiológicas in vitro. En primer lugar, se determinó que la proteína gliadina se auto-organiza espontáneamente formando agregados solubles a pH 3.0. Cuando se cambió el pH a 7.0, se observó una separación de fases, con disminución de la concentración y cambio en la composición aunque permanecieron ciertas nano-estructuras y agregados amorfos en solución. Si bien no se observaron modificaciones en la estructura secundaria a ambos pHs, se detectó una exposición diferencial de los residuos aromáticos como Tirosina y Triptófano, lo cual puede deberse a un cambio en la estructura terciaria. Por técnicas bioinformáticas, se determinaron probables sitios hidrofóbicos, residuos expuestos al solvente y regiones con capacidad de agregarse, los cuales podrían explicar los hallazgos experimentales observados. Por otro lado, el fluoróforo Rojo Nilo presentó una unión en el orden micromolar solo a pH 3.0, lo cual sugiere la presencia de sitios hidrofóbicos accesibles en los agregados solo a este pH. Estos resultaron sugieren que a pH 3.0 el sistema se organiza en nano- estructuras tipo micelares, mientras que a pH 7.0, las estructuras presentaron una disminución de la carga neta de la superficie (desde + 13 a pH 3.0, a + 4 mV a pH 7), llevando a la formación de nano- partículas coloidales que no interactúan con el Rojo Nilo. En segundo lugar, se evaluaron las características estructurales del péptido 33-mer mediante dicroísmo circular y espectroscopia infrarroja con transformada de Fourier -reflectancia total atenuada, se ha demostrado que el 33-mer se encuentra en un equilibrio conformacional random coil/PPII y PPII/β paralela, dependiente de la concentración. Mediante dinámica molecular y distribución de cargas parciales fue posible observar que el péptido se comporta como una molécula anfifílica y es capaz de asociarse formando al menos un dímero estable. En agua a pH 7.0 se observaron oligómeros manométricos y estructuras fibrilares por microscopia electrónica. La presencia de oligómeros en solución del péptido 33-mer fue confirmado mediante anisotropía y fluorescencia resuelta en el tiempo del residuo Tirosina y DLS-Correlación 3D, detectando que 33-mer es un sistema polidisperso dinámico con partículas de tamaños entre los nano y micrómetros en todo el rango de concentraciones analizado (125-610 μM). La microscopia de fuerza atómica del péptido 33-mer en función de la concentración sobre mica confirmó la capacidad de 33-mer de formar nano y micro-estructuras con diferentes morfologías. Se observó a bajas concentraciones clusters de nanoesferas. A concentraciones intermedias oligómeros esféricos asociándose en arreglos lineales, anulares y estructuras similares a placas. A altas concentraciones, se observaron filamentos y placas rodeadas por nanoesferas, con una disposición del tipo fractal. Este tipo de organización se produce mediante un mecanismo de Agregación Limitada por la Difusión. Por otro lado, se evaluaron los oligómeros del péptido 33-mer sobre dos superficies hidrofóbicas miméticas al intestino, como el HOPG y el dióxido de silicio. En el HOPG se detectaron estructuras de morfología similar a las obtenidas en mica. En la superficie de dióxido de silicio, el auto-ensamblado del 33-mer fue dinámico y dependiente de las condiciones de preparación de la muestra, obteniéndose agregados a través de un mecanismo de percolación. Finalmente, la morfología de las nano-estructuras presentes a 600 μM se resolvió mejor utilizando un microscopio de ion Helio, detectando además de las estructuras mencionadas anteriormente, de nano-cilindros, los cuales se proponen como intermediarios en la formación de las fibras detectadas. La capacidad de formación de nano-estructuras de variadas morfologías de la gliadina y de su péptido 33-mer in vitro y el hecho que estas posean una estructura secundaria característica podría ser un conocimiento fundamental en el estudio de las patologías relacionadas con el gluten