Catálogo de publicaciones - tesis
Título de Acceso Abierto
Estudio de los centros activos de las enzimas fosfoglicerato mutasa y fosfatasa alcalina
Noé Zwaig César Milstein
publishedVersion.
Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
En el presente trabajo se estudian algunos métodos de purificación de la fosfoglicerato mutasa. Se desarrollan métodos para preparar 2,3-PGA radiactivo de alta radiactividad especifica y libre de monofosfoglicerato y Glc-1,6-P2. Para este fin se estudian sistemas de solventes en electroforesis de alto voltaje. Se reinvestigan las conclusiones de Pizer (1960) acerca de la formación de una fosfo-enzima con la fosfoglicerato mutasa y se demuestra que mínimas contaminaciones de fosfoglucomutasa del orden 1/200 están presentes en las preparaciones cristalinas de fosfoglicerato mutasa. En las condiciones de trabajo de Pizer las preparaciones de 2,3-PGA no están libres de Glc-1,6-P2. La fosfoproteína que se marcaría en estas condiciones es fosfoglucomutasa y no fosfoglicerato mutasa como dicho autor sugiere. La fosfoglicerato mutasa puede aislarse, sin embargo, como una fosfo-proteína. Este complejo se forma entre la enzima y el cofactor y resulta inestable, en particular, en medio ácido. Se sugiere que el cofactor conserva su estructura original en el complejo pero que se descompone con mucha facilidad para dar ácido monofosfoglicérico y Pi cuando es sometido a electroforesis a varios valores de pH. La proporción en que aparecen dichos compuestos depende del pH. Se establece la relación molar del complejo que resulta igual a la unidad. En solución a pH neutro el complejo resulta inestable y su vida media fué calculada en un valor del orden de las 4 horas. El producto de la descomposición del complejo es Pi y constituye parte de la actividad fosfatásica de la enzima. Se busca estabilizar el complejo por desnaturalización de la enzima. Los resultados obtenidos permitirían establecer las condiciones en que dicha estabilización tendría lugar. Todos estos resultados se discuten en función de los posibles mecanismos de actividad de la fosfoglicerato mutasa. Se estudian comparativamente las secuencias de aminoácidos alrededor de las serinas activas de las fosfatasas alcalinas de Serratia marscescons y Escherichia coli. Se demuestra la existencia de al menos, un pentapéptido común a ambas enzimas. También se observan diferencias en la composición de aminoácidos en una zona cercana al pentapéptido referido.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
No disponibles.
Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
|---|---|---|---|---|
| No requiere | 1963 | Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) |
|
Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
1963
Información sobre licencias CC