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Estudio sobre polipétidos funguistáticos producidos por una cepa de Bacillus subtilis
Moisés Burachik Alejandro C. Paladini
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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
E1 objeto del trabajo fué la purificación y el estudio químico y biológico de un preparado funguistático producido por una cepa de Bacillus subtilis, derivada de 1a productora de bacilomicina A. Para dar una conveniente ubicación a los materiales en estudio dentro del panorama de los péptidos antibióticos de origen bacteriano, al cual pertenecen, se realizó una somera descripción de un gran número de sustancias de esta naturaleza que han sido halladas. En la misma se informó sobre los problemas que presenta la química de esta clase particular de péptidos activos, y permitió también formular un contexto de conclusiones más o menos generales que fueron discutidas (Capitulo I). La obtención de 1a cepa productora y del material antibiótico, asi como los métodos para la evaluación de 1a actividad de este último, fueron luego descriptos (Capítulos II y III), desarrollándose enseguida las experiencias de purificación (Capítulo IV), que hubo razonables motivos para emprender con las técnicas de distribución en contracorriente. Estas experiencias, además de involucrar un amplio examen de las caracteristicas de partición del antibiótico, resultaron en el aislamiento de tres péptidos similares en varias de sus propiedades químicas, pero que presentaban diferente actividad biológica, comomostraron los estudios a que fueron sometidos posteriormente (Capitulos V y VI). Por cromatografía sobre papel de los productos de hidrólisis ácida total de los tres péptidos asi obtenidos, se identificaron en todos los casos los mismos aminoácidos: ácido aspártico, ácido glutámico, prolina, serina y tirosina. El análisis cuantitativo demostró que en los tres péptidos 1a relación molar entre los aminoácidos era la misma: 3:1:1:1:1 , en el orden arriba indicado. Las recuperaciones obtenidas fueron del 80 al 92 % del peso; lo axiguo del material disponible y su no absoluta pureza, no permitieron mejorarlas. Esto deja abierta la posibilidad de que existan en las moléculas de estos péptidos, otros fragmentos no detectados en este estudio. No se observaron entre estos péptidos, diferencias en lo que respecta a1 grado de bloqueo por grupos amida de los carboxilos no comprometidos en uniones peptídicas. Se halló prácticamente la misma cantidad de nitrógeno amidico por unidad de masa. Las medidas de la extinción á 275 mμ, permitieron calcular los pesos moleculares correspondientes a un residuo de tirosina por mol de péptido. Estos valores, y los obtenidos a partir de 1a medición del nitrógeno amidico, concordaron con los que pueden deducirse de la composición en aminoácidos. Para las tres fracciones resultaron ser algo superiores á 1000. La ausencia de derivados N-dinitrofenil sustituídos en el producto de reacción con 1-fluoro-2,4-dinitrobenceno (FDNB), indica que ninguno de los tres péptidos posee grupos amino libres; esto coincide con la imposibilidad de revelarlos sobre papel con ninhidrina. La disminución de la intensidad de la mancha de tirosina en los cromatogramas de los hidrolizados de dichos productos de reacción con FDNB, sugiere la formación de un derivado O-sustituido de la tirosina. Los espectros antibióticos de los tres péptidos, demostraron ser significativamente diferentes. Es interesante destacar que 1a fracción III, menos activa sobre la mayoría de los microorganismos probados, inhibió al Trichophyton tonsurans a menor concentración que las otras dos fracciones. La fracción II resultó particularmente activa sobre Penicillium chrysogenum, y 1a I inhibió el desarrollo de una cepa de Corynebacterium diphteriae. Determinaciones realizadas con otras fracciones purificadas, aisladas en los estudios preliminares, indican la existencia de alguna correlación entre el poder hemolítico y la actividad antibiótica, en el sentido de que un aumento de ésta, es acompañado por un incremento de aquél. Con excepción de los valores del coeficiente de partición, ningún otro de los criterios experimentales utilizados en este trabajo permitió establecer alguna distinción entre las propiedades químicas de los tres péptidos, que pudiera servir de base para explicar su diferente actividad biológica. Estas observaciones sugieren que esas diferencias pueden residir en la estructura. Si bien los resultados del análisis cuantitativo de aminoácidos, 1a ausencia de residuo N-terminal y los valores concordantes hallados para el peso molecular, son consistentes con adjudicar a los materiales estudiados un grado de pureza razonablemente elevado, es necesario indicar que ellos no se comportaron como estrictamente puros en las distribuciones que condujeron a su aislamiento. Ello, al mismo tiempo que reproduce una situación muy frecuente en 1a resolución de péptidos antibióticos de origen bacteriano, demuestra hasta qué punto llegan las exigencias que deben satisfacer los métodos de fraccionamiento, para alcanzar el adecuado poder resolutivo. Todos los datos.obtenidos coinciden en ubicar estos antibióticos dentro del grupo de las bacilomicinas, con las que concuerdan en las propiedades fisicas, químicas y biológicas estudiadas.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
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Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
|---|---|---|---|---|
| No requiere | 1963 | Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) |
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Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
1963
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